BCAA для народа.

Моя нечеловечески очаровательная подруга (инстаграм #bikini_natalia) недавно мудро заметила, что «качкам на*рать на теории», они все равно длинных текстов не читают…

Наверное, поэтому реклама спортпита в основном идет на фоне обнаженных сисек и задниц в стрингах. Конечно, сфотаться в стрингах мне слабО, поэтому опять пишу буквы. Но попытаюсь сформулировать мысль попроще…

Итак, БЦА, они же BCAA, они же БэЦэАшечки… незаменимые аминокислоты с разветвленными боковыми цепями… Пить их, или не пить – вот в чем вопрос. Вроде бы пить их не вредно, но цена кусается! Так как же и почему же?

Для начала оговорюсь: если бы мне платили за рекламу спортпита, я бы, наверное, тоже громко кричал, что без BCAA мышцы не растут. Ну, или постеснялся бы обманывать… Не знаю, не уверен. Подожду, пока заплатят…

А теперь – о деле.

Мы, качки, под термином BCAA понимаем ТРИ аминокислоты (лейцин, изолейцин и валин) – именно так они продаются в спортпитовских магазинах, хотя на самом деле их гораздо больше. Их называют «незаменимыми» потому, что внутри организма они не образуются и поступают только с пищей. Однако с обычной пищей их поступает более чем достаточно, и потому есть мнение, что принимать BCAA дополнительно следует только ну очень продвинутым атлетам.

Это ошибка. А как оно на самом деле?

А на самом деле доказано, что в норме прием BCAA не имеет ни малейшего смысла, однако вот если возникает потребность… А когда же она возникает? Ну, в первую очередь при голодовках и неграмотных диетах. Естественно, у вегетарианцев и веганов дефицит BCAA – норма жизни. Ну и, как кажется, у спортсменов, в первую очередь у качков…

Однако вот тут возникают некоторые вопросы.

Ну, начнем с того, что атлеты высокого уровня на BCAA не всегда реагируют, а вот новички вполне себе ощущают пользу BCAA. Как же так? Почему?

Объясняю: Пока не совсем ясно почему, но у слабо тренированных женщин (и только у них, а не у качков-мужиков!) прием BCAA приводит к снижению накопления лактата [125]. Естественно, это отдаляет на несколько минут (до получаса при легких нагрузках) возникновение ощущения усталости. По большому счету это мелочь, но неопытные девочки любят тренироваться без усталости, и потому прием BCAA на тренировке для них вполне оправдан…

И еще факт: усталость усталости рознь. Мышечное истощение – это лактат, а вот психологическое истощение, отказ от продолжения тренировки в целом – это уже серотонин [31,32], который секретируется в ответ на выброс триптофана в головном мозге.

Откуда берется триптофан? Он появляется в ответ на снижение уровня BCAA в плазме крови при физических нагрузках, длящихся от 30 до 90 минут [39,40,43]. Естественно, если пить BCAA на тренировке, то усталость от серотонина наступит чуть позже. Она не исчезнет – она просто навалится позже [33]. Почему?

Объясняю: Итак, на тренировке триптофан усиленно поступает в мозг, а в ответ мозг секретирует серотонин, а уж серотонин вызывает усталость, сонливость и даже зевоту. Однако BCAA, триптофан и серотонин перемещаются в мозге посредством одних и тех же транспортных систем, и получается, что чем больше эти системы заняты транспортировкой BCAA, тем менее они доступны для триптофана и серотонина. Вот почему усталость наступает чуть позже. И, кстати, «загрузка» организма аминокислотами ДО тренировки никакого эффекта в этом смысле не дает, так что пить BCAA придется именно НА тренировке. Но и тут не всё гладко… Пить всё сразу – выбрасывать деньги на ветер, потому что «работает» в данном случае лишь валин, да и то только у слабо тренированных атлетов [41]. Вывод сами делайте…

Продолжим. Еще один парадокс… Доказано, что Изолейцин способствует усвоению глюкозы клетками [53,54]. Замечательно. К сожалению, ничего хорошего в этом нет, потому что данный механизм в то же время существенно подавляет глюконеогенез из жирных кислот, что никак не способствует пресловутому «жиросжиганию» [67,68,69]. То есть девочкам, да и мальчикам, желающим похудеть, прием полного комплекса BCAA (лейцин-изолейцин-валин) попросту противопоказан – жирок не сгорит!

Зато можем радоваться: Валин действует противоположно Лейцину и Изолейцину, подавляя усвоение глюкозы клетками [67]. Это имеет смысл для тех, кто сидит на таких диетах, которые провоцируют глюконеогенез. Однако какой в этом смысл для нормального качка?! Да никакого! Именно поэтому исследователи всерьез спрашивают [1,2,3,4]: А зачем козе баян? То есть, за каким интересом валин добавляют в БЦАшечки? Чтоб подороже продать? Загадка маркетинга…

Интересуемся далее. Моя чудесная подруга (инстаграм #bikini_natalia , рекомендую) искренне считает, что в спортпите чем больше – тем лучше. И вообще: БЦАшечки не передозируешь… Однако наука говорит чуток иначе: мало BCAA – хорошо, а вот много BCAA – плохо. Почему?

Объясняю: На тренировке физической нагрузкой мы разрушаем мышечный белок, и это неминуемо приводит к накоплению аммиака. Считается, что аммиак, помимо всего прочего, виновен в возникновении усталости [31,124]. Аминокислоты, в том числе BCAA, это тоже, по сути, аммиак. Так нужно ли добавлять в организм яду? Вы не поверите, но эксперименты показали, что увеличение приема BCAA на 50% от нормы в течение 6 недель снижает количество аммиака и тем самым способствует снижению усталости на 37%. Казалось бы, это замечательно. Но и тут нас подстерегает парадокс: дальнейшее увеличение дозы BCAA наоборот – ускоряет накопление аммиака и усиливает усталость на 43% [42]. Вот так сюрприз… А вы говорите: чем больше, тем лучше…

Еще парочка интересных фактов. Доказано, что в случае острой необходимости (голодовка, например…) организм человека способен конвертировать Валин и Изолейцин в глюкозу [75], а вот из Лейцина, опять же в «аварийном» случае, образуются кетоновые тела [72]. Хорошо это или плохо? Ну, строго говоря, эти процессы спасают особь от смерти. Однако одновременно они делают её инвалидом. В природе так часто бывает – она спасает жизнь ценой здоровья. Так что «острые» диеты, «сушка тушки» – это само по себе вредительство, но как же мы без этого… Вы можете представить себе бикинистку без «сушки»? Нет. А вот без почек – запросто можно представить, ибо девушка на «сушке», поедающая BCAA – это, извините за грубость, тупая самоубийца. И если уж тебе приспичило «подсушиться», убери Лейцин из диеты!!!

Кстати, конвертация валина и изолейцина в глюкозу – вовсе не праздник. В норме оно не страшно, однако при приеме хорошей дозы BCAA на фоне голодовки (сушки) появление глюкозы в крови вызывает резкий выброс инсулина, который немедленно трансформирует глюкозу в жир и консервирует его в жировых клетках на брюшке и бедрах. Здравствуй, друг наш Жиробасик… Естественно, в конечном итоге гормональная буря и этот жир расщепляет, однако какой смысл одновременно худеть и жиреть? Зачем при сушке БЦАшки? Чтоб мышечный белок сохранить? Господи, откуда такая наивность…

Теперь перейдем собственно к анаболизму… то есть к синтезу белка… то есть к накачке ягодиц и бицепсов, чтоб было понятнее. Растут ли ягодицы от BCAA?

Обмен BCAA в организме регулируется особым механизмом – дегидрогеназным комплексом [9,10]. Интересно, что комплекс этот активизируется как при приеме дополнительных БЦА, так и при физических нагрузках. Неплохо… Можно, типа, не пахать, а только закидываться БЦАшечками, и будет нам счастье…

На самом деле, например, Лейцин действительно способен активировать особый протеин, так называемый mTOR (mammalian Target Оf Rapamycin) который, в свою очередь, активирует синтез мышечного белка [92,94]. Кстати, mTOR активируется сам по себе через 1-2 часа после интенсивных физических нагрузок [98,99,100,101,102,103]. Собственно говоря, активацией mTOR и объясняется сегодня прогресс культуристов – они, помимо лейцина, используют и другие активаторы mTOR…

Другими словами, как тренировка, так и дополнительное введение Лейцина действительно приводят к росту мускулатуры, это факт [104,105,106,108].

Кроме того, Лейцин усиливает секрецию инсулина [119,120], который, в свою очередь, также воздействует на mTOR [102]. Эксперименты показали, что прием дополнительных доз Лейцина действует на синтез мышечного белка эффективнее введения дополнительного инсулина [121,122,123]. Это звучит просто восхитительно. Есть только одна маленькая проблема…

Объясняю: Введение в организм дополнительного инсулина без наличия диабета запросто приводит к смерти и инвалидности – и мы уже неоднократно наблюдали такие инциденты в фитнес клубах нашего города. Однако и провоцирование дополнительной секреции инсулина также не есть благо – поджелудочная железа истощается раньше срока и уже НЕ восстанавливается. В результате – диабет. Так вы уверены, что прием дополнительного лейцина принесет вам счастье? А подумайте еще раз…

И еще одно замечание по поводу BCAA и наращивания бицепсов/ягодиц.

Вам наверняка встречались ссылки на исследования «британских ученых», однозначно свидетельствующих о невероятной эффективности BCAA. Так вот, я рекомендую вам всегда читать оригиналы отчетов об этих исследованиях. Я читаю. И я слишком часто вижу, что валидность этих экспериментов практически нулевая. Другими словами, это просто заказные работы, призванные навешать лапшу на уши потребителям. Если же смотреть реальные, серьезные, правдивые исследования, то все они единодушны в том, что при использовании обычных протеиновых добавок в дозировках 1-1.5 гр\кг веса тела прием BCAA никакого смысла не имеет. По большей части это связано с тем, что после переваривания в желудке BCAA катализируется пищеварительными энзимами либо в пептиды, либо в свободные аминокислоты. И то, и другое затем всасывается в кишечнике, связывается с соответствующими транспортными системами (Heterodimeric Amino Acid Transporter), и попадает в печень [8]. То же самое происходит и с обычным протеином.

Не важно, принял ли ты дорогостоящие BCAA или выпил обычного недорогого протеина – после переваривания пищеварительной системой и то, и другое распадается на элементарные составляющие, из которых белок строится заново.

Мысль понятна?

Если же у тебя много лишних денег, то вот тебе и твоим друзьям-подругам медицинская рекомендация: доза изолейцина должна составлять 48-72 мг\кг веса тела (если «тело» не страдает ожирением, конечно…). Стандартная доза Лейцина составит 2-10 гр. Комбинация Лейцина и Изолейцина – 20 грамм. Валин вообще не нужно принимать дополнительно. Максимальная безопасная ежедневная доза BCAA определена как 35 гр для мужчины среднего веса, или 500 мг\кг веса тела. Более высокие дозы BCAA существенно повышают содержание аммиака в организме, со всеми вытекающими из этого последствиями [140].

Литература (избирательно)

1. Yoshizawa F. New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators. J Pharmacol Sci. (2012)
2. Dietary Protein Impact on Glycemic Control during Weight Loss.
3. Riazi R, et al. The total branched-chain amino acid requirement in young healthy adult men determined by indicator amino acid oxidation by use of L-{1-13C}phenylalanine. J Nutr. (2003)
4. Nutraceutical Effects of Branched-Chain Amino Acids on Skeletal Muscle.
8. Reynolds B, et al. Amino acid transporters and nutrient-sensing mechanisms: new targets for treating insulin-linked disorders. Biochem Soc Trans. (2007)
9. Boado RJ, et al. Selective expression of the large neutral amino acid transporter at the blood-brain barrier. Proc Natl Acad Sci U S A. (1999)
10. Pardridge W.M., Choi T.B. Neutral amino acid transport at the human blood-brain barrier. Fed Proc. (1986)
31. Ament W, Verkerke GJ. Exercise and fatigue. Sports Med. (2009)
32. Davis JM, Alderson NL, Welsh RS. Serotonin and central nervous system fatigue: nutritional considerations. Am J Clin Nutr. (2000)
39. Blomstrand E, et al. Effect of carbohydrate ingestion on brain exchange of amino acids during sustained exercise in human subjects. Acta Physiol Scand. (2005)
40. Nybo L, et al. Neurohumoral responses during prolonged exercise in humans. J Appl Physiol. (2003)
41. Meeusen R, et al. Effects of tryptophan and/or acute running on extracellular 5-HT and 5-HIAA levels in the hippocampus of food-deprived rats. Brain Res. (1996)
42. Falavigna G, et al. Effects of diets supplemented with branched-chain amino acids on the performance and fatigue mechanisms of rats submitted to prolonged physical exercise. Nutrients. (2012)
43. Gomez-Merino D, et al. Evidence that the branched-chain amino acid L-valine prevents exercise-induced release of 5-HT in rat hippocampus. Int J Sports Med. (2001)
53. Hinault C, et al. Amino acids and leucine allow insulin activation of the PKB/mTOR pathway in normal adipocytes treated with wortmannin and in adipocytes from db/db mice. FASEB J. (2004)
54. Uberall F, et al. Evidence that atypical protein kinase C-lambda and atypical protein kinase C-zeta participate in Ras-mediated reorganization of the F-actin cytoskeleton. J Cell Biol. (1999)
67. Doi M, et al. Isoleucine, a potent plasma glucose-lowering amino acid, stimulates glucose uptake in C2C12 myotubes. Biochem Biophys Res Commun. (2003)
68. Doi M, et al. Hypoglycemic effect of isoleucine involves increased muscle glucose uptake and whole body glucose oxidation and decreased hepatic gluconeogenesis. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2007)
69. Doi M, et al. Isoleucine, a blood glucose-lowering amino acid, increases glucose uptake in rat skeletal muscle in the absence of increases in AMP-activated protein kinase activity. J Nutr. (2005)
72. Letto J, Brosnan ME, Brosnan J.T. Valine metabolism. Gluconeogenesis from 3-hydroxyisobutyrate. Biochem J. (1986)
75. Gualano AB, et al. Branched-chain amino acids supplementation enhances exercise capacity and lipid oxidation during endurance exercise after muscle glycogen depletion. J Sports Med Phys Fitness. (2011)
92. Drummond MJ, et al. Rapamycin administration in humans blocks the contraction-induced increase in skeletal muscle protein synthesis. J Physiol. (2009)
94. Blomstrand E, et al. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr. (2006)
98. Resistance exercise increases AMPK activity and reduces 4E-BP1 phosphorylation and protein synthesis in human skeletal muscle.
99. Resistance Exercise Increases Muscle Protein Synthesis and Translation of Eukaryotic Initiation Factor 2Bϵ mRNA in a Mammalian Target of Rapamycin-dependent Manner.
100. Hornberger TA, Chien S. Mechanical stimuli and nutrients regulate rapamycin-sensitive signaling through distinct mechanisms in skeletal muscle. J Cell Biochem. (2006)
101. Corradetti MN, Inoki K, Guan KL. The stress-inducted proteins RTP801 and RTP801L are negative regulators of the mammalian target of rapamycin pathway. J Biol Chem. (2005)
102. Vander Haar E, et al. Insulin signalling to mTOR mediated by the Akt/PKB substrate PRAS40. Nat Cell Biol. (2007)
103. Elmadhun NY, et al. Metformin alters the insulin signaling pathway in ischemic cardiac tissue in a swine model of metabolic syndrome. J Thorac Cardiovasc Surg. (2013)
104. Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man. Clin Sci (Lond). (1990)
105. Nair KS, Schwartz RG, Welle S. Leucine as a regulator of whole body and skeletal muscle protein metabolism in humans. Am J Physiol. (1992)
106. Alvestrand A, et al. Influence of leucine infusion on intracellular amino acids in humans. Eur J Clin Invest. (1990)
108. Greiwe JS, et al. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2001)
119. Newsholme P, et al. New insights into amino acid metabolism, beta-cell function and diabetes. Clin Sci (Lond). (2005)
120. Co-Ingestion of a Protein Hydrolysate with or without Additional Leucine Effectively Reduces Postprandial Blood Glucose Excursions in Type 2 Diabetic Men.
121. Lynch CJ, et al. Leucine is a direct-acting nutrient signal that regulates protein synthesis in adipose tissue. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
122. Lynch CJ, et al. Tissue-specific effects of chronic dietary leucine and norleucine supplementation on protein synthesis in rats. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
123. Lynch CJ, et al. Regulation of amino acid-sensitive TOR signaling by leucine analogues in adipocytes. J Cell Biochem. (2000)
124. Jin G, et al. Changes in plasma and tissue amino acid levels in an animal model of complex fatigue. Nutrition. (2009)
125. Shimomura Y, et al. Branched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle soreness. Int J Sport Nutr Exerc Metab. (2010)
140. Elango R, et al. Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men. Am J Clin Nutr. (2012)