BCAA: что говорит наука.

Без BCAA мышцы не растут – кажется, это знают все. А как на самом деле? Что говорит наука…

Данная статья основана на информации, почерпнутой из 150 научных исследований. Итак, что же говорит наука о БЦАА…

Если очень коротко, то вот так: BCAA (Branched Chain Amino Acids) – три аминокислоты с разветвленными цепями: лейцин (leucine), изолейцин (isoleucine), и валин (valine). Они в достаточном для обычного человека количестве содержатся в любых продуктах, в которых есть белок: яйцах, мясе и т.п. Строго говоря, даже атлету среднего уровня нет никакой нужды принимать их дополнительно. Однако и лишними они не будут – надо просто принимать их в нужный момент.

А теперь давайте чуток подробнее.

Прежде всего: на чем вообще основано утверждение, что дополнительный прием BCAA спортсменам необходим? Исследования показывают, что BCAA действительно способствуют анаболизму при условии, что анаболизм нарушен – при голодовке, систематическом недоедании, при увлечении всякими радикальными диетами или веганством, и т.п. Что касается обычных здоровых людей, то отмечено лишь незначительное повышение выносливости у атлетов-новичков (опытные атлеты на BCAA не реагируют).

Лейцин действительно играет некоторую роль в синтезе мышечного белка. Изолейцин способствует усвоению глюкозы клетками [53,54], однако ничего хорошего в этом нет, потому что данный механизм существенно подавляет глюконеогенез из жирных кислот, что никак не способствует пресловутому «жиросжиганию» [67,68,69].

Позитивная роль Валина пока остается под вопросом [1,2,3,4]. Доказано лишь, что Валин действует противоположно Лейцину и Изолейцину, подавляя усвоение глюкозы клетками [67]. В этой связи добавление его в спортпит в любой пропорции вряд ли уместно, хотя при использовании диет, приводящих к возникновению глюконеогенеза, это может быть обосновано.

Катаболизм большинства незаменимых аминокислот происходит в печени [23]. Катаболизм BCAA происходит в митохондриях скелетных мышц [13,17,22], но его интенсивность зависит от нагрузок [14,16,23,29]. Это касается не только мышей, но и человека [30].

Влияние BCAA на предотвращение усталости.

Накопление аммиака, вызванное разрушением мышечных белков под действием физической нагрузки, считается вероятной причиной возникновения усталости [31,124]. Имеет ли смысл принимать BCAA дополнительно? Эксперименты и с мышами, и с людьми показали, что увеличение приема BCAA на 50% в течение 6 недель снижает количество аммиака и тем самым способствует снижению усталости на 37%, а вот увеличение приема BCAA на 100% наоборот – увеличивает накопление аммиака и усиливает усталость на 43% [42]. Более того, у слабо тренированных людей прием BCAA снижает накопление лактата [125], но проявилось это по какой-то причине лишь у женщин. В любом случае, требуются дополнительные исследования на людях вообще и, в частности, на спортсменах разной степени тренированности, а пока утверждать, что дополнительный прием BCAA однозначно полезен – нельзя.

Известно, что само чувство усталости атлета определяется серотонином [31,32], который секретируется в ответ на выброс триптофана в головном мозге. В свою очередь выброс триптофана запускается снижением уровня BCAA в плазме крови, что и происходит в норме при физических нагрузках, длящихся около от 30 до 90 минут [39,40,43]. Так вот, введение в организм дополнительного количества BCAA незадолго до начала нагрузок отдаляет этот процесс, что и способствует некоторой отсрочке в наступлении усталости [33]. Происходит это потому, что из-за нагрузок триптофан начинает усиленно поступать в мозг, провоцируя синтез серотонина, который вызывает усталость и сонливость. Однако BCAA, триптофан и серотонин перемещаются в мозге посредством одних и тех же транспортных систем, и получается, что чем больше эти системы заняты транспортировкой BCAA, тем менее они доступны для триптофана и серотонина. Так и срабатывает механизм отсрочки проявления усталости. Кроме того, предварительная «загрузка» организма аминокислотами никак не помогает предотвратить усталость, а вот прием валина незадолго до физической активности – вполне работает. Жаль, что более или менее эффективно этот механизм срабатывает только у слабо тренированных атлетов [41].

Использование BCAA в «телостроительстве» – отдельная интересная тема.

Известно, что Изолейцин, по всей видимости, не влияет на синтез гликогена [55,67], а вот лейцин – усиливает его [59,70] посредством активирующего влияния на систему mTOR [71].

После переваривания Лейцин из пищи катализируется пищеварительными энзимами либо в пептиды, либо в свободные аминокислоты. И то, и другое затем всасывается в кишечнике, связывается с соответствующими транспортными системами (Heterodimeric Amino Acid Transporter), и попадает в печень [8]. Лейциновые транспортные системы регулируют также процесс усвоения Изолейцина, Валина, Триптофана и Тирозина [9,10]. Интересно, что дегидрогеназный комплекс, который регулирует обмен BCAA, активизируется как при приеме дополнительных BCAA, так и при физических нагрузках.

В случае необходимости организм человека способен конвертировать Валин и Изолейцин в глюкозу [75], а вот из Лейцина, опять же в «аварийном» случае, могут образовываться кетоновые тела [72]. Случается это, например, при голодовках, что приводит к выживанию особи, но, одновременно, вызывает серьезные нарушения здоровья.

Лейцин способен активировать протеин, называемый mTOR (Target of Rapamycin) который, в свою очередь, активирует синтез мышечного белка [92,94]. Кстати, помимо Лейцина, mTOR активируется через 1-2 часа после интенсивных физических нагрузок [98,99,100,101,102,103]. Собственно говоря, активацией mTOR и объясняется сегодня прогресс культуристов. Другими словами, как тренировка, так и дополнительное введение Лейцина приводят к росту мускулатуры, это факт [104,105,106,108].

Кроме того, Лейцин усиливает секрецию инсулина [119,120], который, в свою очередь, также воздействует на mTOR [102]. Эксперименты показали, что прием дополнительных доз Лейцина действует на синтез мышечного белка эффективнее введения дополнительного инсулина [121,122,123]

К сожалению, мне не удалось обнаружить достаточно чистых экспериментов, который однозначно подтвердили бы целесообразность дополнительного приема BCAA. Например, одно исследование показало, что прием 4 гр изолята лейцина (протеин в дозе 0.9 гр\кг веса тела) нетренированными мужчинами на фоне 12-ти недельной тренировочной программы позволил испытуемым ощутимо прибавить в мощности движения, но не повлиял ни на мышечную массу, ни на жировую массу [126]. А вот у тренированных атлетов, ежедневно принимавших по 14 гр BCAA в течение 8 недель, это вызвало потерю жировой массы и прибавку массы мышц большую, чем при приеме 28 гр протеина или 28 гр карбогидратов [127]. На первый взгляд, результаты эксперимента радуют. Однако при ближайшем рассмотрении выясняется, что исследователи никак не отслеживали основную диету испытуемых, BCAA были дополнены глютамином, цитрулин малатом, B6, и так далее. Вряд ли такой эксперимент можно назвать чистым.

Выводы.

В качестве главного вывода из всего вышесказанного, наверное, можно сказать следующее: мнение некоторых теоретиков о том, что при условии использования обычных протеиновых добавок никакого дополнительного приема BCAA вообще не требуется – это мнение полностью подтверждает наука, уточняя, что для этого прием обычных протеинов должен быть в районе 1-1.5 гр\кг веса тела в день.

Если же вы все-таки решили принимать BCAA, то рекомендуемая доза изолейцина составит 48-72 мг\кг веса тела (если «тело» не страдает ожирением, конечно…). Стандартная доза Лейцина составит 2-10 гр. Комбинация Лейцина и Изолейцина – 20 грамм. Валин, скорее всего, вообще не нужно принимать дополнительно.

Максимальная безопасная ежедневная доза BCAA определена как 35 гр для мужчины среднего веса, или 500 мг\кг веса тела. Более высокие дозы BCAA существенно повышают содержание аммиака в организме [140].

Литература (избирательно)

1. Yoshizawa F. New therapeutic strategy for amino acid medicine: notable functions of branched chain amino acids as biological regulators. J Pharmacol Sci. (2012)
2. Dietary Protein Impact on Glycemic Control during Weight Loss.
3. Riazi R, et al.    The total branched-chain amino acid requirement in young healthy adult men determined by indicator amino acid oxidation by use of L-{1-13C}phenylalanine . J Nutr. (2003)
4. Nutraceutical Effects of Branched-Chain Amino Acids on Skeletal Muscle.
8. Reynolds B, et al. Amino acid transporters and nutrient-sensing mechanisms: new targets for treating insulin-linked disorders. Biochem Soc Trans. (2007)
9. Boado RJ, et al. Selective expression of the large neutral amino acid transporter at the blood-brain barrier. Proc Natl Acad Sci U S A. (1999)

10. Pardridge W.M., Choi T.B. Neutral amino acid transport at the human blood-brain barrier. Fed Proc. (1986)
13. Shimomura Y, et al.    Branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex in rat skeletal muscle: regulation of the activity and gene expression by nutrition and physical exercise. J Nutr. (1995)
14. Kobayashi R, et al. Hepatic branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex in female rats: activation by exercise and starvation. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). (1999)
16. Howarth KR, et al. Exercise training increases branched-chain oxoacid dehydrogenase kinase content in human skeletal muscle. Am J Physiol Regul Integr Comp Physiol. (2007)
17. Harper AE, Miller RH, Block KP. Branched-chain amino acid metabolism. Annu Rev Nutr. (1984)
22. Suryawan A, et al. A molecular model of human branched-chain amino acid metabolism. Am J Clin Nutr. (1998)
23. Xu M, et al.    Mechanism of activation of branched-chain alpha-keto acid dehydrogenase complex by exercise. Biochem Biophys Res Commun. (2001)
29. Shimomura Y, et al.    Branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase complex activation by tetanic contractions in rat skeletal muscle. Biochim Biophys Acta. (1993)
30. Wagenmakers AJ, et al. Exercise-induced activation of the branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase in human muscle. Eur J Appl Physiol Occup Physiol. (1989)
31. Ament W, Verkerke GJ. Exercise and fatigue. Sports Med. (2009)
32. Davis JM, Alderson NL, Welsh RS. Serotonin and central nervous system fatigue: nutritional considerations. Am J Clin Nutr. (2000)
39. Blomstrand E, et al.    Effect of carbohydrate ingestion on brain exchange of amino acids during sustained exercise in human subjects . Acta Physiol Scand. (2005)
40. Nybo L, et al. Neurohumoral responses during prolonged exercise in humans. J Appl Physiol. (2003)
41. Meeusen R, et al. Effects of tryptophan and/or acute running on extracellular 5-HT and 5-HIAA levels in the hippocampus of food-deprived rats. Brain Res. (1996)
42. Falavigna G, et al. Effects of diets supplemented with branched-chain amino acids on the performance and fatigue mechanisms of rats submitted to prolonged physical exercise. Nutrients. (2012)
43. Gomez-Merino D, et al. Evidence that the branched-chain amino acid L-valine prevents exercise-induced release of 5-HT in rat hippocampus. Int J Sports Med. (2001)
53. Hinault C, et al. Amino acids and leucine allow insulin activation of the PKB/mTOR pathway in normal adipocytes treated with wortmannin and in adipocytes from db/db mice. FASEB J. (2004)
54. Uberall F, et al. Evidence that atypical protein kinase C-lambda and atypical protein kinase C-zeta participate in Ras-mediated reorganization of the F-actin cytoskeleton. J Cell Biol. (1999)
55. Nishitani S, et al. Leucine promotes glucose uptake in skeletal muscles of rats. Biochem Biophys Res Commun. (2002)
59. Du M, et al.    Leucine stimulates mammalian target of rapamycin signaling in C2C12 myoblasts in part through inhibition of adenosine monophosphate-activated protein kinase. J Anim Sci. (2007)

67. Doi M, et al. Isoleucine, a potent plasma glucose-lowering amino acid, stimulates glucose uptake in C2C12 myotubes. Biochem Biophys Res Commun. (2003)
68. Doi M, et al. Hypoglycemic effect of isoleucine involves increased muscle glucose uptake and whole body glucose oxidation and decreased hepatic gluconeogenesis. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2007)
69. Doi M, et al. Isoleucine, a blood glucose-lowering amino acid, increases glucose uptake in rat skeletal muscle in the absence of increases in AMP-activated protein kinase activity. J Nutr. (2005)
70. Peyrollier K, et al. L-leucine availability regulates phosphatidylinositol 3-kinase, p70 S6 kinase and glycogen synthase kinase-3 activity in L6 muscle cells: evidence for the involvement of the mammalian target of rapamycin (mTOR) pathway in the L-leucine-induced up-regulation of system A amino acid transport. Biochem J. (2000)
71. Armstrong JL, et al.    Regulation of glycogen synthesis by amino acids in cultured human muscle cells. J Biol Chem. (2001)
72. Letto J, Brosnan ME, Brosnan J.T. Valine metabolism. Gluconeogenesis from 3-hydroxyisobutyrate. Biochem J. (1986)
75. Gualano AB, et al. Branched-chain amino acids supplementation enhances exercise capacity and lipid oxidation during endurance exercise after muscle glycogen depletion. J Sports Med Phys Fitness. (2011)
92. Drummond MJ, et al. Rapamycin administration in humans blocks the contraction-induced increase in skeletal muscle protein synthesis. J Physiol. (2009)
94. Blomstrand E, et al.    Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr. (2006)
98. Resistance exercise increases AMPK activity and reduces 4E-BP1 phosphorylation and protein synthesis in human skeletal muscle.
99. Resistance Exercise Increases Muscle Protein Synthesis and Translation of Eukaryotic Initiation Factor 2Bϵ mRNA in a Mammalian Target of Rapamycin-dependent Manner.
100. Hornberger TA, Chien S. Mechanical stimuli and nutrients regulate rapamycin-sensitive signaling through distinct mechanisms in skeletal muscle. J Cell Biochem. (2006)
101. Corradetti MN, Inoki K, Guan KL. The stress-inducted proteins RTP801 and RTP801L are negative regulators of the mammalian target of rapamycin pathway. J Biol Chem. (2005)
102. Vander Haar E, et al. Insulin signalling to mTOR mediated by the Akt/PKB substrate PRAS40. Nat Cell Biol. (2007)
103. Elmadhun NY, et al. Metformin alters the insulin signaling pathway in ischemic cardiac tissue in a swine model of metabolic syndrome. J Thorac Cardiovasc Surg. (2013)
104. Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole-body amino acid metabolism in man. Clin Sci (Lond). (1990)
105. Nair KS, Schwartz RG, Welle S. Leucine as a regulator of whole body and skeletal muscle protein metabolism in humans. Am J Physiol. (1992)
106. Alvestrand A, et al. Influence of leucine infusion on intracellular amino acids in humans. Eur J Clin Invest. (1990)
108. Greiwe JS, et al. Leucine and insulin activate p70 S6 kinase through different pathways in human skeletal muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2001)
119. Newsholme P, et al. New insights into amino acid metabolism, beta-cell function and diabetes. Clin Sci (Lond). (2005)
120. Co-Ingestion of a Protein Hydrolysate with or without Additional Leucine Effectively Reduces Postprandial Blood Glucose Excursions in Type 2 Diabetic Men.
121. Lynch CJ, et al. Leucine is a direct-acting nutrient signal that regulates protein synthesis in adipose tissue. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
122. Lynch CJ, et al. Tissue-specific effects of chronic dietary leucine and norleucine supplementation on protein synthesis in rats. Am J Physiol Endocrinol Metab. (2002)
123. Lynch CJ, et al. Regulation of amino acid-sensitive TOR signaling by leucine analogues in adipocytes. J Cell Biochem. (2000)
124. Jin G, et al.  Changes in plasma and tissue amino acid levels in an animal model of complex fatigue. Nutrition. (2009)
125. Shimomura Y, et al    . Branched-chain amino acid supplementation before squat exercise and delayed-onset muscle soreness. Int J Sport Nutr Exerc Metab. (2010)
126. Ispoglou T, et al. Daily L-leucine supplementation in novice trainees during a 12-week weight-training program. Int J Sports Physiol Perform. (2011)
127. Consuming a supplement containing branched-chain amino acids during a resistance-training program increases lean mass, muscle strength and fat loss.
140. Elango R, et al. Determination of the tolerable upper intake level of leucine in acute dietary studies in young men. Am J Clin Nutr. (2012)